SDS-PAGE(Sodium Dodecyl Sulfate - Polyacrylamide Gel Electrophoresis)是一種常用的蛋白質分析技術，廣泛應用于生物化學、分子生物學以及蛋白質組學研究中。這項技術z初由烏爾里希和考伯斯在1967年提出，它利用了聚丙烯酰胺凝膠作為分離介質，并借助十二烷基硫酸鈉(SDS)和β-巰基乙醇等試劑使蛋白質變性及電荷均一化，從而實現蛋白質根據其分子量大小進行分離的目的。下面是對SDS-PAGE技術的詳細說明：

　　 原理

　　蛋白質變性與電荷均一化：SDS是一種陰離子去污劑，能夠破壞蛋白質的二級和三級結構，使其完全變性并形成線性結構。同時，SDS與蛋白質按一定比例結合(大約1.4g SDS/1g蛋白質)，為每個氨基酸殘基提供一個負電荷，從而使蛋白質的電荷與分子量直接相關，而與其原有的電荷狀態無關。

　　聚丙烯酰胺凝膠：凝膠由兩部分組成，濃度不同的分離膠和濃縮膠。濃縮膠具有較低的聚丙烯酰胺濃度，通常含有一定梯度的氯化物或甘氨酸，形成電荷對峙層，幫助樣品集中成一條窄帶進入分離膠;分離膠則具有更高的聚丙烯酰胺濃度，用于根據蛋白質分子量進行精確分離。

　　電泳過程：在電場作用下，蛋白質-SDS復合物因其均勻的負電荷而在凝膠中向正極遷移，分子量小的蛋白移動得更快，分子量大的蛋白移動得更慢，從而實現按分子量從低到高分離。